Forscher sehen Fortschritt in Krebstherapie
Bereits seit vielen Jahren sei bekannt, dass das Protein „p53“ bei mehr als der Hälfte aller Tumorpatienten durch Mutation inaktiv sei. Dieses Protein sorgt dafür, dass sich eine Zelle nur dann teilt, wenn ihr Erbgut auch intakt ist. Dies ist bei einer Tumorzelle nicht der Fall.
Im Visier des Forschungsteams rund um Andreas Villunger, Leiter der Sektion für Entwicklungsimmunologie am Innsbrucker Biozentrum, stehen deshalb auch jene Mechanismen, die zur Aktivierung des Tumorsuppressors nach fehlerhafter Zellteilung führen, hieß es.
Medizinische Universität Innsbruck
Krebsforscher Andreas Villunger und Luca Fava
Protein mit wachstumshemmender Wirkung
Mittels biochemischer als auch zellbiologischer Verfahren und mit Unterstützung weiterer Forschungsgruppen am Standort wie auch des Biozentrums in Basel sei es erstmals gelungen nachzuweisen, dass das eiweißspaltende Enzym „Caspase-2“ das krebserzeugende Substrat „MDM2“ spalte und somit dessen Funktion als Negativregulator von „p53“ ausheble. „Das Protein ‚p53‘ wird auf diese Weise stabilisiert und kann dadurch selektiv seine wachstumshemmende Wirkung entfalten“, erklärte der Erstautor der Forschungsarbeit, Luca Fava.
Medizinische Universität Innsbruck
Die Abbildung zeigt das Innere einer Krebszelle nach fehlerhafter Zytokinese: Man sieht zwei Zellkerne (weiss) und vier rote Punkte, die zwei Zentrosomen markieren, die jeweils aus zwei Zentriolen aufgebaut sind. Zentrosomen sind wichtige Organelle, die das Zytoskelett in der Zelle organisieren und die nach einem Zytokinesefehler doppelt vorkommen
Mit der Beschreibung dieses Mechanismus der „p53“-Aktivierung könnten die Innsbrucker Forscher einen neuen potenziellen Ansatz für die Entwicklung von Krebstherapien liefern. Letztendlich soll es gelingen, das Protein „p53“ durch Medikamente in Tumorzellen, die dieses noch nicht verloren haben, zu aktivieren.